Fonctions, structure et cinétique des enzymes allostériques

Le Enzymes allostériques ce sont des substances chimiques organiques composées d'une structure de quatre molécules, raison pour laquelle on dit que sa structure est quaternaire.

En résumé, les enzymes allostériques ont plus d'une chaîne polypeptidique et contiennent des unités dans lesquelles la catalyse est effectuée. Ceux-ci, à leur tour, ont également le site d'activité, c'est-à-dire l'échange chimique, et pour cette raison, ils effectuent une reconnaissance du substrat.

En d'autres termes, les enzymes allostériques sont caractérisées par la présence de plus de deux chaînes polypeptidiques, dont les sous-unités ont des propriétés différentes: une isostérique, qui est le site actif lui-même, et une allostérique, où une régulation enzymatique est effectuée.

Ce dernier n’a pas d’activité de catalyse, mais il peut être lié à une molécule de modulation qui peut agir comme stimulant ou obstacle à la réalisation de l’activité des enzymes.

Brève introduction aux enzymes allostériques

Les enzymes allostériques ont la tâche importante de faciliter la digestion. En pénétrant dans le noyau des molécules, ces enzymes ont le pouvoir d’intervenir dans le métabolisme de l’organisme, ce qui leur permet de les absorber et de les excréter en fonction des besoins biochimiques.

Pour que cela soit faisable, il est nécessaire que les enzymes allostériques déplacent les mécanismes avec lesquels le processus de régulation est effectué.

Ces enzymes sont classées en deux pentes: K et V. On constate généralement que leur courbe de saturation n'est généralement pas celle d'une hyperbole, mais celle d'une forme irrégulière imitant le sigma de l'alphabet grec.

Cela signifie bien sûr que sa structure et sa cinétique ne sont pas du tout égales à celles des enzymes michaéliennes, et encore moins à celles des enzymes non allostériques, car son substrat entraîne des variations et des différences de vitesse pertinentes de la réaction.

La structure et la cinétique des enzymes allostériques sont directement associées aux interactions coopératives, en particulier celles qui ne sont pas covalentes.

Cette hypothèse repose sur la prémisse que la courbe sigmoïde, qui est établie lorsque la concentration du substrat augmente, est liée aux changements structurels qui se produisent avec les enzymes.

Cependant, cette corrélation n'est pas toujours absolue et se prête à des ambiguïtés dans lesquelles certaines particularités de ce système sont omises.

Fonction

Globalement, les enzymes allostériques sont appelées les molécules d’origine organique, dans lesquelles elles peuvent affecter les liens biochimiques entre les protéines et les enzymes.

L'action de ces enzymes allostériques se développe par infiltration dans le noyau moléculaire, de sorte que l'organisme est responsable de la catalyse digestive. Grâce à cela, divers processus liés au tractus gastro-intestinal sont étendus, en particulier dans la gestion du métabolisme.

Par conséquent, la principale fonction des enzymes allostériques est de faciliter la digestion dans le corps. Cela se produit parce que le processus de liaison auquel ils sont soumis permet d'assimiler les nutriments ainsi que d'éliminer les déchets dans la structure de l'organisme à privilégier.

Par conséquent, la catalyse du système digestif se développe de manière continue dans un environnement équilibré dans lequel chaque modulateur possède un site allostérique spécifique.

De plus, les enzymes allostériques sont, du point de vue métabolique, celles qui permettent de contrôler l'activité enzymatique à travers les fluctuations perçues au niveau de la strate.

Plus les modifications apportées à la concentration de ce substrat sont petites, plus les transformations que l'activité des enzymes subira seront importantes, et inversement.

Par ailleurs, les valeurs des enzymes allostériques K peuvent être augmentées avec une dose minimale du modulateur d'inhibition.

Il se peut que dans leur performance, les enzymes allostériques soient inhibées à la fin du processus métabolique, ce qui se produit dans certains systèmes multi-enzymatiques (ils ont de nombreux types d'enzymes), beaucoup plus si les capacités cellulaires sont dépassées.

Lorsque cela se produit, les enzymes allostériques s'assurent que l'activité catalytique est diminuée; sinon, le substrat provoque l'activation de l'activité enzymatique au lieu de la réguler.

La régulation allostérique

Il est connu sous le nom de processus cellulaires dans lesquels l'activité enzymatique est régulée par un processus d'ajustement. Cela est possible car un retour se produit qui peut être positif (c'est-à-dire, activation) ou négatif (inhibition).

La régulation peut se produire de différentes manières, soit à l'échelle organique (supracellulaire, au-dessus de la cellule), par transduction du signal et par modification covalente des enzymes.

La fixation du substrat peut normalement avoir lieu dans le centre actif lorsque l'inhibiteur n'est pas présent.

Cependant, si ce centre allostérique est occupé par l'inhibiteur, sa structure change en premier et le substrat ne peut donc pas être fixé.

La présence d'une cinétique en forme de sigmoïde peut penser qu'il existe une relation de coopérativité dans le substrat, mais ce n'est pas toujours la règle, il y a des exceptions (voir « allostérie et coopérativité: synonymes » ci-dessous).

Structure et cinétique

Plusieurs des polypeptides des enzymes allostériques manquent de catalyse. Dans tous les cas, ils ont également des sites stratégiques et très spécifiques dans lesquels une liaison et une reconnaissance du modulateur ont lieu, ce qui peut entraîner une enzyme de modulation complexe.

Ceci est dû au fait que leur degré d'activité du catalyseur dépend de la polarité, ayant le modulateur, à savoir, selon qu'elle est négative (l'inhibition) ou positive (la gâchette).

L'endroit où cet échange biochimique se produit, ou plutôt l'interaction enzymatique avec le modulateur, est bien connu comme site allostérique.

C'est là que leurs propriétés sont maintenues sans que le modulateur subisse de modifications au niveau chimique. Cependant, le lien entre le modulateur et l'enzyme n'est pas irréversible, bien au contraire. Il peut être défait Par conséquent, on peut dire que ce processus des enzymes allostériques n'est pas immuable.

Une caractéristique qui met en évidence les enzymes allostériques est qu'elles ne correspondent pas aux schémas cinétiques qui répondent aux principes de Michaelis-Menten.

En d'autres termes, les essais à ce jour ont montré que la liaison entre celles d'une enzyme allostérique et des modulateurs (quelle que soit sa polarité) présente une courbe de saturation qui a une forme régulière, mais sigmoïde, avec une courbure similaire, le Lettre grecque de sigma.

Les différences dans cette forme sigmoïde sont peu nombreuses, que les modulateurs aient été utilisés (positifs ou négatifs) ou pas du tout.

Dans tous les cas, la vitesse des réactions des enzymes allostériques montre une série de modifications spectaculaires dont les concentrations en substrat sont inférieures à celles des modulateurs négatifs et supérieures à celles des modulateurs positifs. À leur tour, ils ont des valeurs intermédiaires lorsqu'il n'y a pas de modulateurs liés aux enzymes.

Le comportement cinétique des enzymes allostériques peut être décrit avec deux modèles: symétrique et séquentiel.

Modèle symétrique

Dans ce modèle, une enzyme allostérique peut être présentée en fonction des conformations, à savoir le temps et la relaxation.

Les sous-unités peuvent être à chaque extrémité, car il existe un équilibre qui se déplace entre les deux états dans lesquels les modulateurs négatifs approchent la conformation tendue, tandis que la détente se joint à des substrats et des activateurs.

Modèle séquentiel

Avec ce modèle, vous avez un paradigme différent. Ici, il y a aussi deux conformations, mais chacune peut agir indépendamment, séparément.

À ce stade, il peut y avoir une augmentation ou une diminution des affinités des liens biochimiques des enzymes, avec des niveaux de coopérativité qui peuvent être d'activation ou d'inhibition.

Les changements structurels sont passés successivement d'une sous-unité à l'autre, avec un ordre défini.

Les modèles symétriques et séquentiels fonctionnent tous les deux selon leurs propres normes. Cependant, les deux modèles peuvent fonctionner de manière conjointe et ne sont donc pas incompatibles.

Dans ces cas, il existe des états intermédiaires dans lesquels on observe comment les conformations, c'est-à-dire le temps et le relâché, participent à un processus de coopération dans lequel les interactions biochimiques des enzymes allostériques se rejoignent.

Alostérisme et coopérativité: synonymes?

On a cru que l'alostérisme est le même que le coopérativisme, mais ce n'est pas le cas. La confusion des deux termes vient apparemment de leurs fonctions.

Cependant, il convient de noter que cette similitude ne suffit pas pour que l'alostérisme et le coopérativisme soient utilisés comme mots équivalents. Les deux ont des nuances subtiles auxquelles il faut prêter attention avant de tomber dans de mauvaises généralisations et catégorisations.

Il faut se rappeler que les enzymes allostériques, lorsqu’elles rejoignent les modulateurs, prennent diverses formes. Les modulateurs positifs s'activent, tandis que les modulateurs négatifs inhibent.

Dans les deux cas, la structure enzymatique du site actif subit un changement substantiel, qui à son tour devient le changement de ce même site actif.

Un des exemples les plus pratiques en est l'inhibition non compétitive, dans laquelle le modulateur négatif se lie à une enzyme autre que le substrat.

Cependant, l'affinité de l'enzyme par rapport au substrat peut être diminuée par ce modulateur négatif d'enzymes allostériques, qui peut devenir une inhibition compétitive indépendamment de la structure du substrat est différente de la structure de l'enzyme.

De même, il peut arriver que ladite affinité augmente ou que, au lieu d'un effet d'inhibition, un effet inverse se produise, c'est-à-dire un effet d'activation.

Le phénomène coopératif se produit dans la plupart des enzymes allostériques, mais il atteint seulement étiquetés comme tels lorsque les enzymes ont plusieurs sites dans lesquels le substrat ATTEINDRE rejoignant, sont donc appelées enzymes oligomériques.

De plus, les affinités sont produites en fonction du niveau de concentration de l'effecteur et, chez elles, les modulateurs positifs, les négatifs et même le substrat lui-même agissent de manière variée tout au long de ce processus.

Pour produire cet effet, il est nécessaire de présenter plusieurs sites capables de se lier au substrat, et le résultat apparaît graphiquement dans les études scientifiques sous forme de courbes sigmoïdes, auxquelles il a déjà été fait référence.

Et c'est là que l'enchevêtrement se produit, car il a tendance à être associé que, s'il y a une courbe sigmoïde dans l'analyse enzymatique, c'est que l'enzyme allostérique observée doit nécessairement être coopérative.

En outre, l’un des facteurs qui contribuent à cet enchevêtrement est que le degré de coopération existant dans le système est exploité par les effecteurs allostériques.

Son niveau peut augmenter avec la présence d'inhibiteurs, alors qu'il a tendance à diminuer lorsque des activateurs sont présents.

Cependant, la cinétique n'abandonne sa condition sigmoïde que lorsqu'elle devient michaeliana dans laquelle les concentrations de l'activateur sont élevées.

Par conséquent, il est clair que les courbes sigmoïdes peuvent être des antonymes des enzymes allostériques. Bien que la plupart de ces enzymes, lorsque ce substrat est saturé, aient ce signal, il est faux de dire qu’il n’ya une interaction allostérique que parce qu’une courbure de la cinétique sigmoïde est observée sur le graphique.

Supposer l'inverse est aussi fallacieux; le sigmoïde n'implique pas qu'il existe une manifestation sans équivoque de l'alostérisme.

Un alostérisme unique: l'hémoglobine

L'hémoglobine est considérée comme un exemple classique de ce qui se passe avec les systèmes allostériques. Dans ce composant des globules rouges, un substrat correspondant au type sigmoïde est fixé.

Cette fixation peut être inhibée par des effecteurs dans lesquels il n'y a pas d'action sur le centre actif, qui n'est autre que le groupe hème. La cinétique michaélienne, en revanche, est présentée isolément dans les sous-unités qui participent à la fixation de l'oxygène.

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