Caractéristiques de l'apoenzyme, fonctions et exemples



Ongle apoenzyme C'est la partie protéique d'une enzyme, elle est donc également appelée apoprotéine. L'apoenzyme est inactive, c'est-à-dire qu'elle ne peut pas remplir sa fonction de réalisation d'une certaine réaction biochimique, et elle est incomplète jusqu'à ce qu'elle rejoigne d'autres molécules appelées cofacteurs.

La partie protéine (apoenzyme) associée à un cofacteur forme une enzyme complète (holoenzyme). Les enzymes sont des protéines qui peuvent augmenter la vitesse des processus biochimiques. Certaines enzymes ont besoin de leurs cofacteurs pour réaliser la catalyse, alors que d'autres ne le font pas.

Index

  • 1 caractéristiques principales
    • 1.1 Ce sont des structures protéiques
    • 1.2 Ils font partie des enzymes conjuguées
    • 1.3 Ils admettent une variété de cofacteurs
  • 2 Fonctions des apoenzymes
    • 2.1 Créer des holoenzymes
    • 2.2 Donner lieu à une action catalytique
  • 3 exemples
    • 3.1 anhydrase carbonique
    • 3.2 Hémoglobine
    • 3.3 cytochrome oxydase
    • 3.4 déshydrogénase d'alcool
    • 3.5 Pyruvate kinase
    • 3.6 Pyruvate carboxylase
    • 3.7 Acétyl Coenzyme A carboxylase
    • 3.8 Monoamine oxydase
    • 3.9 lactate déshydrogénase
    • 3.10 Catalase
  • 4 références

Caractéristiques principales

Ce sont des structures protéiques

Les apoenzymes correspondent à la partie protéique d'une enzyme, qui sont les molécules dont la fonction est d'agir comme catalyseurs contre certaines réactions chimiques dans l'organisme.

Ils font partie des enzymes conjuguées

Les enzymes qui ne nécessitent pas de cofacteurs sont appelées enzymes simples, telles que la pepsine, la trypsine et l'uréase. En revanche, les enzymes qui nécessitent un cofacteur particulier sont appelées enzymes conjuguées. Celles-ci sont composées de deux composants principaux: le cofacteur, qui est la structure non protéique; et l'apoenzyme, la structure protéique.

Le cofacteur peut être un composé organique (par exemple une vitamine) ou un composé inorganique (par exemple un ion métallique). Le cofacteur organique peut être une coenzyme ou un groupe prothétique. Une coenzyme est un cofacteur faiblement lié à l'enzyme et, par conséquent, peut être facilement libéré du site actif de l'enzyme.

Ils admettent une variété de cofacteurs

De nombreux cofacteurs se joignent aux apoenzymes pour produire des holoenzymes. Les coenzymes les plus courantes sont NAD +, FAD, coenzyme A, vitamine B et vitamine C. Les ions métalliques communs qui se lient aux apoenzymes sont, entre autres, le fer, le cuivre, le calcium, le zinc et le magnésium.

Les cofacteurs se lient étroitement ou légèrement avec l'apoenzyme pour convertir l'apoenzyme en holoenzyme. Une fois le cofacteur retiré de l'holoenzyme, il redevient apoenzyme, qui est inactif et incomplet.

Fonctions de l'apoenzyme

Créer des holoenzymes

La fonction principale des apoenzymes est de donner naissance aux holoenzymes: les apoenzymes sont réunies à un cofacteur et à partir de ce lien, une holoenzyme est générée.

Donner lieu à une action catalytique

La catalyse se réfère au processus par lequel il est possible d'accélérer certaines réactions chimiques. Grâce aux apoenzymes, les holoenzymes sont terminées et peuvent activer leur action catalytique.

Des exemples

Anhydrase carbonique

L'anhydrase carbonique est une enzyme essentielle dans les cellules animales, les cellules végétales et dans l'environnement pour stabiliser les concentrations de dioxyde de carbone.

Sans cette enzyme, la conversion du dioxyde de carbone en bicarbonate - et vice versa - serait extrêmement lente, il serait donc presque impossible de réaliser des processus vitaux, tels que la photosynthèse chez les plantes et l'expiration pendant la respiration.

L'hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine globulaire présente dans les globules rouges des vertébrés et dans le plasma de nombreux invertébrés dont la fonction est de transporter l'oxygène et le dioxyde de carbone.

L'union de l'oxygène et du dioxyde de carbone à l'enzyme se produit à un site appelé groupe hémique, responsable de la couleur rouge du sang des vertébrés.

Hémoglobine globulaire

Cytochrome Oxydase

La cytochrome oxydase est une enzyme présente dans la plupart des cellules. Il contient du fer et une porphyrine.

Cette enzyme oxydante est très importante pour l'obtention de l'énergie. Il se trouve dans la membrane mitochondriale où il catalyse le transfert des électrons du cytochrome à l'oxygène, ce qui conduit finalement à la formation d'eau et d'ATP (molécule d'énergie).

Alcool déshydrogénase

L'alcool déshydrogénase est une enzyme que l'on trouve principalement dans le foie et l'estomac. Cette apoenzyme catalyse la première étape du métabolisme de l'alcool; c'est-à-dire l'oxydation de l'éthanol et d'autres alcools. De cette manière, il les transforme en acétaldéhyde.

Son nom indique le mécanisme d'action dans ce processus: le préfixe "des" signifie "non" et "hydro" désigne un atome d'hydrogène. Ainsi, la fonction de l'alcool déshydrogénase est d'éliminer un atome d'hydrogène de l'alcool.

Pyruvate kinase

La pyruvate kinase est l'apoenzyme qui catalyse l'étape finale du processus cellulaire de dégradation du glucose (glycolyse).

Sa fonction est d'accélérer le transfert d'un groupe phosphate de phosphoénolpyruvate à l'adénosine diphosphate, produisant une molécule de pyruvate et une molécule d'ATP.

La pyruvate kinase a 4 formes différentes (isoenzymes) dans les différents tissus des animaux, chacune possédant des propriétés cinétiques particulières nécessaires pour s'adapter aux besoins métaboliques de ces tissus.

Pyruvate carboxylase

La pyruvate carboxylase est l'enzyme qui catalyse la carboxylation; c'est-à-dire le transfert d'un groupe carboxyle à une molécule de pyruvate pour former un oxaloacétate.

Il catalyse spécifiquement dans différents tissus, par exemple: dans le foie et les reins accélère les réactions initiales pour la synthèse du glucose, tandis que dans le tissu adipeux et le cerveau favorise la synthèse des lipides à partir du pyruvate.

Il est également impliqué dans d'autres réactions faisant partie de la biosynthèse des glucides.

Acétyl Coenzyme A carboxylase

L'acétyl-CoA carboxylase est une enzyme importante dans le métabolisme des acides gras. C'est une protéine trouvée chez les animaux et les plantes, présentant plusieurs sous-unités qui catalysent différentes réactions.

Sa fonction est essentiellement de transférer un groupe carboxyle à l'acétyl-CoA pour le convertir en malonyl-coenzyme A (malonyl-CoA).

Il a deux isoformes, appelées ACC1 et ACC2, qui diffèrent par leur fonction et leur distribution dans les tissus des mammifères.

Monoamine oxydase

La monoamine oxydase est une enzyme présente dans les tissus nerveux où elle exerce des fonctions importantes pour l'inactivation de certains neurotransmetteurs, tels que la sérotonine, la mélatonine et l'épinéphrine.

Participe à des réactions biochimiques de dégradation de diverses monoamines dans le cerveau. Dans ces réactions oxydatives, l'enzyme utilise l'oxygène pour éliminer un groupe amino d'une molécule et produire un aldéhyde (ou une cétone) et l'ammoniac correspondant.

Lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase est une enzyme présente dans les cellules des animaux, des plantes et des procaryotes. Sa fonction est de favoriser la conversion du lactate en acide pyruvique et inversement.

Cette enzyme est importante dans la respiration cellulaire au cours de laquelle le glucose, dérivé des aliments, se dégrade pour obtenir une énergie utile pour les cellules.

Bien que la lactate déshydrogénase soit abondante dans les tissus, les taux de cette enzyme sont faibles dans le sang. Cependant, en cas de blessure ou de maladie, de nombreuses molécules sont libérées dans la circulation sanguine. Ainsi, la lactate déshydrogénase est un indicateur de certaines lésions et maladies, telles que les crises cardiaques, l’anémie, le cancer, le VIH, entre autres.

Catalase

La catalase se trouve dans tous les organismes qui vivent en présence d'oxygène. C'est une enzyme qui accélère la réaction par laquelle le peroxyde d'hydrogène se décompose dans l'eau et l'oxygène. De cette façon, il empêche l'accumulation de composés toxiques.

Ainsi, il aide à protéger les organes et les tissus des dommages causés par le peroxyde, un composé qui est produit en permanence dans de nombreuses réactions métaboliques. Chez les mammifères, il se trouve principalement dans le foie.

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