8 facteurs qui affectent l'activité enzymatique

Le facteurs qui affectent l'activité enzymatique sont les agents ou conditions susceptibles de modifier le fonctionnement des enzymes. Les enzymes sont une classe de protéines dont la fonction est d'accélérer les réactions biochimiques. Ces biomolécules sont essentielles pour toutes les formes de vie, plantes, champignons, bactéries, protistes et animaux.

Les enzymes sont essentielles dans diverses réactions importantes pour les organismes, telles que l'élimination des composés toxiques, la dégradation des aliments et la production d'énergie.

Ainsi, les enzymes sont comme les machines moléculaires qui facilitent les tâches des cellules et, dans de nombreux cas, leur fonctionnement est affecté ou favorisé dans certaines conditions.

Liste des facteurs qui affectent l'activité enzymatique

Concentration en enzymes

À mesure que la concentration en enzymes augmente, le taux de réaction augmente proportionnellement. Cependant, ceci n'est vrai que jusqu'à une certaine concentration, car à un moment donné, la vitesse devient constante.

Cette propriété est utilisée pour déterminer les activités des enzymes sériques (sérum sanguin) pour le diagnostic de maladies.

Concentration du substrat

L'augmentation de la concentration du substrat augmente la vitesse de la réaction. En effet, de plus en plus de molécules de substrat entrent en collision avec les molécules d’enzyme, de sorte que le produit se forme plus rapidement.

Cependant, en dépassant une certaine concentration de substrat, la vitesse de la réaction n'aura aucun effet, car les enzymes seraient saturées et fonctionneraient à leur vitesse maximale.

pH

Les modifications de la concentration des ions hydrogène (pH) influencent de manière significative l'activité des enzymes. Comme ces ions sont chargés, ils génèrent des forces d'attraction et de répulsion entre les liaisons hydrogène et ionique des enzymes. Cette interférence produit des changements dans la forme des enzymes, affectant ainsi leur activité.

Chaque enzyme a un pH optimal dans lequel la vitesse de réaction est maximale. Ainsi, le pH optimal pour une enzyme dépend de son fonctionnement normal.

Par exemple, les enzymes intestinales ont un pH optimal d'environ 7,5 (légèrement basique). En revanche, les enzymes de l'estomac ont un pH optimal d'environ 2 (très acide).

La salinité

La concentration en sels affecte également le potentiel ionique et, par conséquent, ils peuvent interférer dans certaines liaisons des enzymes, qui peuvent faire partie du site actif de celles-ci. Dans ces cas, comme pour le pH, l'activité enzymatique sera affectée.

La température

Lorsque la température augmente, l'activité enzymatique augmente et, par conséquent, la vitesse de la réaction. Cependant, des températures très élevées dénaturent les enzymes, ce qui signifie que l'excès d'énergie brise les liaisons qui maintiennent leur structure, les empêchant de fonctionner de manière optimale.

Ainsi, la vitesse de la réaction diminue rapidement lorsque l'énergie thermique dénature les enzymes. Cet effet peut être observé graphiquement dans une courbe en forme de cloche, où la vitesse de réaction est liée à la température.

La température à laquelle la vitesse de réaction maximale se produit est appelée température optimale de l'enzyme, qui est observée au plus haut point de la courbe.

Cette valeur est différente pour les différentes enzymes. Cependant, la plupart des enzymes dans le corps humain ont une température optimale d'environ 37,0 ° C.

En résumé, à mesure que la température augmente, la vitesse de réaction augmente initialement en raison de l'augmentation de l'énergie cinétique. Cependant, l'effet de la rupture de l'union va augmenter et la vitesse de réaction va commencer à diminuer. 

Concentration du produit

L'accumulation des produits de réaction diminue généralement la vitesse de l'enzyme. Dans certaines enzymes, les produits se combinent avec leur site actif pour former un complexe lâche et, par conséquent, inhibent l'activité de l'enzyme.

Dans les systèmes vivants, ce type d'inhibition est généralement empêché par une élimination rapide des produits formés.

Activateurs enzymatiques

Certaines des enzymes nécessitent la présence d'autres éléments pour mieux fonctionner, il peut s'agir de cations métalliques inorganiques tels que le Mg.²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺Cu²⁺, Na⁺, K⁺, etc.

Rarement, des anions sont également nécessaires pour l'activité enzymatique, par exemple: anion chlorure (CI-) pour l'amylase. Ces petits ions sont appelés cofacteurs enzymatiques.

Il existe également un autre groupe d'éléments qui favorisent l'activité des enzymes, appelées coenzymes. Les coenzymes sont des molécules organiques contenant du carbone, comme les vitamines présentes dans les aliments.

Un exemple serait la vitamine B12, qui est la coenzyme de la méthionine synthase, une enzyme nécessaire au métabolisme des protéines dans le corps.

Inhibiteurs d'enzymes

Les inhibiteurs d'enzymes sont des substances qui affectent négativement la fonction des enzymes et, par conséquent, ralentissent ou, dans certains cas, arrêtent la catalyse.

Il existe trois types d'inhibition enzymatique courants: l'inhibition compétitive, non compétitive et du substrat:

Inhibiteurs compétitifs

Un inhibiteur compétitif est un composé chimique similaire à un substrat pouvant réagir avec le site actif de l'enzyme. Lorsque le site actif d'une enzyme a été lié à un inhibiteur compétitif, le substrat ne peut pas se lier à l'enzyme.

Inhibiteurs non compétitifs

Un inhibiteur non compétitif est également un composé chimique qui se lie à un autre endroit du site actif d'une enzyme, appelé site allostérique. Par conséquent, l'enzyme change de forme et ne peut plus se lier facilement à son substrat, de sorte que l'enzyme ne peut pas fonctionner correctement. 

Références

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