Caractéristiques du Thermus aquaticus, cycle de vie, applications

Thermus aquaticus est une bactérie thermophile, découverte par Thomas Brock en 1967, située dans le Phylum Deinococcus-Thermus. C'est un microorganisme gram négatif, hétérotrophique et aérobie qui possède une stabilité thermique en tant que propriété intrinsèque.

Il est obtenu à partir d'une variété de sources thermiques entre 50 ° C et 80 ° C et pH 6,0 à 10,5 dans le parc national de Yellowstone et en Amérique du Nord. Il a également été isolé des habitats thermiques artificiels.

C'est une source d'enzymes résistantes à la chaleur, qui survivent aux différents cycles de dénaturation. Dans ce contexte, les protéines et les enzymes présentent un intérêt particulier pour l'industrie des biotechnologies.

C'est ainsi que les enzymes qui le composent sont utilisées en génie génétique, dans la réaction en chaîne de la polymérase (PCR) et comme outil de recherche scientifique et médico-légale (Williams et Sharp, 1995).

Index

• 1 Phylogénie et taxonomie
• 2 morphologie
• 3 cycle de vie
• 4 Structure cellulaire et métabolisme
• 5 applications
  • 5.1 Amplifier des fragments
  • 5.2 Catalyser les réactions biochimiques
  • 5.3 Biotechnologie alimentaire
  • 5.4 Dégradation des composés biphényles polychlorés
• 6 références

Phylogénie et taxonomie

Ce microorganisme est encadré par l'approche classique:

• Royaume: Bactéries
• Phylum: Deinococcus-Thermus
• Classe: Déinocoques
• Commande: Thermales
• Famille: Thermaceae
• Genre: Thermus
• Espèce: Thermus aquaticus.

Morphologie

Thermus aquaticus se présente sous la forme de filaments d'une longueur de 5 microns à 10 microns. Le filament le plus long a été trouvé avec une taille supérieure à 200 microns (Brock and Freeze, 1969).

La tendance est de se regrouper en formant des associations sphériques d'individus.

Cycle de vie

En général, les bactéries, y compris T. aquaticus, se reproduisent de manière asexuée par division cellulaire. Le seul chromosome ADN commence à se répliquer; il se reproduit pour pouvoir hériter de toute l'information génétique des cellules filles, en raison de la présence de l'enzyme appelée ADN polymérase. À 20 minutes, le nouveau chromosome est terminé et fixé sur un site de la cellule.

La division continue et à 25 min, les deux chromosomes ont commencé à doubler. Une division apparaît au centre de la cellule et à 38 min. les cellules filles présentent la division séparée par un mur, terminant la division asexuée à 45-50 min. (Dreifus, 2012).

Structure cellulaire et métabolisme

Comme il s'agit d'une bactérie à Gram négatif, il possède une membrane externe (couche de lipoprotéines) et un périplasme (membrane aqueuse), où se situe le peptidoglycane. Aucun cil ou fléau n'est observé.

La composition des lipides de ces organismes thermophiles doit s'adapter aux fluctuations de la température du contexte où ils se développent, pour maintenir la fonctionnalité des processus cellulaires, sans perdre la stabilité chimique nécessaire pour éviter la dissolution à haute température (Ray et al. 1971).

En revanche, T. aquaticus est devenu une véritable source d'enzymes thermostables. Taq ADN polymérase, est une enzyme qui catalyse la lyse d'un substrat générant une double liaison, elle est donc liée aux enzymes du type lyase (enzymes qui catalysent la libération des liaisons).

Étant donné qu’elle provient d’une bactérie thermophile, elle résiste aux incubations prolongées à haute température (Lamble, 2009).

Il convient de noter que chaque organisme possède une ADN polymérase pour sa réplication, mais en raison de sa composition chimique, il ne résiste pas à des températures élevées. C'est pourquoi taq ADN polymérase est la principale enzyme utilisée pour amplifier les séquences du génome humain, ainsi que les génomes d'autres espèces.

Applications

Amplifier des fragments

La stabilité thermique de l'enzyme lui permet d'être utilisée dans des techniques d'amplification de fragments d'ADN par réplication in vitro, telle que la PCR (amplification en chaîne par polymérase) (Mas et Colbs, 2001).

Pour cela, des amorces initiales et finales (séquence nucléotidique courte qui fournit un point de départ pour la synthèse de l'ADN), une ADN polymérase, des désoxyribonucléotides triphosphate, un tampon et des cations sont nécessaires.

Le tube de réaction avec tous les éléments est placé dans un thermocycleur entre 94 et 98 degrés Celsius, pour diviser l'ADN en chaînes simples.

Commencez la performance des amorces et le réchauffage se produit à nouveau entre 75 et 80 degrés Celsius. Commencez la synthèse de l'extrémité 5 'à 3' de l'ADN.

Voici l'importance d'utiliser l'enzyme thermostable. Si une autre polymérase était utilisée, elle serait détruite pendant les températures extrêmes nécessaires à la réalisation du procédé.

Kary Mullis et d'autres chercheurs de Cetus Corporation ont découvert l'exclusion du besoin d'ajouter des enzymes après chaque cycle de dénaturation thermique de l'ADN. L'enzyme a été clonée, modifiée et produite en grande quantité pour la vente commerciale.

Catalyser les réactions biochimiques

Les études sur les enzymes thermostables ont conduit à l’application à une vaste gamme de procédés industriels et ont constitué une avancée majeure en biologie moléculaire.Du point de vue biotechnologique, ses enzymes sont capables de catalyser des réactions biochimiques dans des conditions de température extrêmes.

Par exemple, des recherches ont été développées pour développer un procédé de gestion des déchets de plumes de poulet sans utiliser de microorganismes potentiellement infectieux.

Nous avons étudié la biodégradation de la plume de poulet induite par la production de protéase kératinolytique, qui implique l'utilisation de T. aquaticus thermophile non pathogène (Bhagat, 2012).

Biotechnologie alimentaire

L'hydrolyse du gluten par la sérine peptidase aquohydrine 1 thermoactive de T. aquaticus commence au-dessus de 80 ° C dans la fabrication du pain.

La contribution relative du gluten thermostable à la texture de la chapelure est étudiée (Verbauwhede et Colb, 2017).

Dégradation des composés biphényles polychlorés

En ce qui concerne l'utilité dans le domaine industriel, les enzymes de Thermus aquaticus en tant que bactéries thermophiles sont utilisées pour la dégradation des composés polychlorés biphényles (PCB).

Ces composés sont utilisés comme réfrigérants dans les équipements électriques. La toxicité est très large et sa dégradation est très lente (Ruiz, 2005).

Références

1. Annelien E. Verbauwhede, Marlies. Lambrecht, Ellen Fierens, Senne Hermans, Oksana Shegay, Kristof Brijs, Jan A. Delcour. L'inhibition thermo-réversible fait de l'aqualisin 1 de Thermus aquaticus un outil puissant pour étudier la contribution du réseau de gluten de blé à la texture de la chapelure du pain frais. Volume alimentaire 264, 30 octobre 2017, 118-125. Disponible sur: sciencedirect.com.
2. Bhagat A, Smita Lele. Dégradation des plumes de poulet avec Thermus aquaticus YT-1 et application de protéase kératinolytique. Journal of Agricultural Science and Technology, 2012Vol. 1 Num 1. Extrait de: sciencejournals.stmjournals.in.
3. Brock, TD., Geler H. Thermus aquaticus gen. n. et sp. n., au thermophile extrême non sporulant. 1969. J Bacteriol. Vol 98 (1). 289-297.
4. Dreifus Cortes, George. Le monde des microbes. Fonds de rédaction de la culture économique. Mexique 2012
5. Ferreras P. Eloy R. Expression et étude des enzymes thermostables d'intérêt biotechnologique Université autonome de Madrid. THESE DOCTORALE Madrid. 2011. Disponible à: repositorio.uam.es.
6. Lamble Sarah. Evolution dirigée de l'ADN polymérase de Thermus aquaticus par auto-réplication compartimentée. Université de Bath. Thèse de doctorat. Disponible à l'adresse: purehost.bath.ac.uk.
7. Mas E, J Poza, J Ciriza, Zaragoza P, Osta R et Rodellar C. Base de la réaction en chaîne de la polymérase (PCR). AquaTIC nº 15, novembre 2001.
8. Ray P. H, DC blanc, Brock, TD. Effet de la température sur la composition en acides gras de Thermus aquaticus. Journal of Bacteriology1971; 106 (1): 25-30. Disponible à: ncbi.nlm.nih.gov.
9. Ruiz-Aguilar, Graciela M. L., Biodégradation des biphényles polychlorés (PCB) par les microorganismes ... Loi sur les universités [en ligne] 2005, 15 (mai-août). Disponible sur redalyc.org.
10. Sharp R, William R. Thermus. Manuels de biotechnologie. Springer Science Business Media, LLC. 1995