Structure de pepsine, fonctions, production

Lepepsine C'est une enzyme puissante présente dans le suc gastrique qui aide à la digestion des protéines. Ceci est en fait une endopeptidase dont la tâche principale est de désintégrer les protéines alimentaires en petits morceaux appelés peptides, qui sont ensuite absorbés par l'intestin ou dégradés par des enzymes pancréatiques.

Bien qu'il a été isolé en 1836 par le physiologiste allemand Theodor Schwann, ce ne fut qu'en 1929, lorsque le biochimiste américain John Howard Northrop, Rockefeller Institute for Medical Research, a rapporté sa cristallisation réelle et une partie de ses fonctions, qui vous aider à recevoir le prix Nobel de chimie 17 ans plus tard.

Cette enzyme n'est pas exclusive à l'être humain. Il est également produit dans l'estomac de plusieurs animaux et actes dès les premiers stades de la vie, travaillant dans la digestion des protéines de produits laitiers, la viande, les œufs et les céréales, principalement.

Index

• 1 structure
• 2 fonctions
• 3 Comment est-il produit?
• 4 Où agis-tu?
  • 4.1 reflux gastro-oesophagien
  • 4.2 Autres effets de la pepsine
• 5 références

Structure

Les principales cellules de l'estomac produisent une substance initiale appelée pepsinogène. Cette proenzyme ou zymogène est hydrolysée et activée par les acides gastriques, perdant ainsi 44 acides aminés. En fin de compte, la pepsine contient 327 résidus d'acides aminés sous sa forme active, qui exerce ses fonctions au niveau gastrique.

La perte de ces 44 acides aminés laisse un nombre égal de résidus acides libres. C'est pour cette raison que la pepsine fonctionne mieux dans les milieux à très faible pH.

Fonctions

Comme déjà mentionné, la fonction principale de la pepsine est la digestion des protéines. L'activité de la pepsine est plus grande dans les environnements très acides (pH 1,5 - 2) et avec des températures comprises entre 37 et 42 ºC.

Seule une partie des protéines qui atteignent l'estomac sont dégradées par cette enzyme (environ 20%) formant de petits peptides.

L'activité de la pepsine se concentre principalement sur des liaisons hydrophobes présents dans les acides aminés aromatiques tels que le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine, qui font partie de nombreuses protéines de la borne N de l'alimentation.

Une fonction de la pepsine qui a été décrite par certains auteurs a lieu dans le sang. Bien que cette déclaration est sujette à controverse, il semble que de petites quantités de pepsine passent dans la circulation sanguine, où il agit sur des protéines grandes ou partiellement hydrolysées ont été absorbés par l'intestin grêle avant la pleine digestion.

Comment est-il produit?

Le pepsinogène sécrété par les principales cellules de l'estomac, également appelées cellules zymogènes, est le précurseur de la pepsine.

Cette proenzyme est libérée grâce aux impulsions du nerf vague et de la sécrétion hormonale de la gastrine et de la sécrétine, qui sont stimulées après la prise alimentaire.

Et dans l'estomac, pepsinogène mélangé avec de l'acide chlorhydrique, qui a été libéré par les mêmes stimuli, en interaction rapidement ensemble pour produire pepsine.

Ceci est effectué après le clivage d'un prosegment de 44 acides aminés de la structure d'origine du pepsinogène par un processus autocatalytique complexe.

Une fois activée, la même pepsine peut continuer à stimuler la production et la libération de plus de pepsinogène. Cette action est un bon exemple de rétroaction enzymatique positive.

En plus de la pepsine elle-même, l'histamine et surtout l'acétylcholine stimulent les cellules peptiques pour qu'elles synthétisent et libèrent de nouveaux pepsinogènes.

Où agit-il?

Son principal site d'action est l'estomac. Ce fait peut facilement s’expliquer par la compréhension du fait que l’acidité de l’estomac est la condition idéale pour sa performance (pH 1,5-2,5). En effet, lorsque le bol alimentaire passe de l'estomac au duodénum, ​​la pepsine est inactivée en trouvant un milieu intestinal à pH basique.

La pepsine agit également dans le sang. Bien que déjà déclaré que cet effet est controversé, certains chercheurs disent que la pepsine dans le sang, où il continue à digérer certains peptides à longue chaîne ou ceux qui ne l'ont pas été complètement dégradé.

Lorsque la pepsine quitte l'estomac et se trouve dans un environnement à pH neutre ou basique, sa fonction cesse. Cependant, en ne s'hydrolysant pas, il peut être réactivé si le milieu réagit.

Cette caractéristique est importante pour comprendre certains des effets négatifs de la pepsine, qui sont discutés ci-dessous.

Reflux gastro-œsophagien

Le retour chronique de la pepsine à l'œsophage est l'une des principales causes des dommages causés par le reflux gastro-oesophagien. Bien que le reste des substances qui composent le suc gastrique soit également impliqué dans cette pathologie, la pepsine semble être la plus nocive de toutes.

La pepsine et les autres acides présents dans le reflux peuvent provoquer non seulement une œsophagite, qui est la conséquence initiale, mais également de nombreux autres systèmes.

Parmi les conséquences potentielles de l'activité de la pepsine sur certains tissus, on peut citer la laryngite, la pneumopathie, l'enrouement chronique, la toux persistante, le laryngospasme et même le cancer du larynx.

L'asthme par microaspiration pulmonaire du contenu gastrique a été étudié. La pepsine peut avoir un effet irritatif sur l'arbre bronchique et favoriser la constriction des voies respiratoires, provoquant la symptomatologie typique de cette maladie: détresse respiratoire, toux, respiration sifflante et cyanose.

Autres effets de la pepsine

Les sphères orale et dentaire peuvent également être affectées par l'action de la pepsine. Les signes les plus fréquents associés à ces lésions sont l'halitose ou la mauvaise haleine, la salivation excessive, les granulomes et l'érosion dentaire. Cet effet érosif se manifeste généralement après des années de reflux et peut endommager toute la dentition.

Malgré cela, la pepsine peut être utile du point de vue médical. Ainsi, la présence de pepsine dans la salive est un marqueur diagnostique important du reflux gastro-oesophagien.

En fait, il existe un test rapide disponible sur le marché appelé PepTest, qui détecte la présence de pepsine salivaire et aide au diagnostic du reflux.

La papaïne, une enzyme très similaire à la pepsine présente dans les papayes ou les papayes, est utile pour le blanchiment des dents et l'hygiène.

En outre, la pepsine est utilisée dans l'industrie du cuir et la photographie classique, ainsi que dans la production de fromages, de céréales, de collations, de boissons aromatisées, de protéines prédigérées et même de chewing-gums.

Références

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6. Tang, Jordan (2013). Pepsine A. Manuel des enzymes protéolytiques, chapitre 3, volume I, 27-35.