Dénaturation des protéines Facteurs qui la causent et conséquences

Le dénaturation des protéines il consiste en la perte de la structure tridimensionnelle par différents facteurs environnementaux, tels que la température, le pH ou certains agents chimiques. La perte de la structure entraîne la perte de la fonction biologique associée à cette protéine, qu’elle soit enzymatique, structurelle, transporteuse, entre autres.

La structure de la protéine est très sensible aux changements. La déstabilisation d'un seul pont d'hydrogène essentiel peut dénaturer la protéine. De même, il existe des interactions qui ne sont pas strictement indispensables pour respecter la fonction protéique et, en cas de déstabilisation, elles n’ont aucun effet sur le fonctionnement.

Index

• 1 Structure des protéines
  • 1.1 Structure primaire
  • 1.2 Structure secondaire
  • 1.3 Structure tertiaire
  • 1.4 Structure quaternaire
• 2 facteurs qui provoquent la dénaturation
  • 2.1 pH
  • 2.2 température
  • 2.3 Substances chimiques
  • 2.4 Agents réducteurs
• 3 conséquences
  • 3.1 Renaturer
• 4 protéines chaperons
• 5 références

Structure des protéines

Pour comprendre les processus de dénaturation des protéines, il faut savoir comment les protéines sont organisées. Celles-ci présentent une structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire

C'est la séquence d'acides aminés qui constitue cette protéine. Les acides aminés sont les composants fondamentaux de ces biomolécules et il existe 20 types différents, chacun ayant des propriétés physiques et chimiques particulières. Ils sont réunis au moyen d'une liaison peptidique.

Structure secondaire

Dans cette structure, cette chaîne linéaire d'acides aminés commence à se plier par des liaisons hydrogène. Il existe deux structures secondaires de base: l'hélice α, en forme de spirale; et la feuille pliée β, lorsque deux chaînes linéaires sont alignées parallèlement.

Structure tertiaire

Implique d'autres types de forces qui entraînent un pliage spécifique de la forme tridimensionnelle.

Les chaînes R des résidus d'acides aminés qui constituent la structure de la protéine peuvent former des ponts disulfure et les parties hydrophobes des protéines sont regroupées à l'intérieur, tandis que les parties hydrophiles font face à l'eau. Les forces de van der Waals agissent comme un stabilisateur des interactions décrites.

Structure quaternaire

Il est constitué d'agrégats d'unités protéiques.

Lorsqu'une protéine est dénaturée, elle perd la structure quaternaire, tertiaire et secondaire, tandis que la première reste intacte. Les protéines riches en liaisons disulfure (structure tertiaire) offrent une plus grande résistance à la dénaturation.

Facteurs qui provoquent la dénaturation

Tout facteur qui déstabilise les liaisons non covalentes responsables du maintien de la structure native de la protéine peut produire sa dénaturation. Parmi les plus importants, on peut citer:

pH

À des valeurs de pH très élevées, acides ou basiques, la protéine peut perdre sa configuration tridimensionnelle. L'excès d'ions H⁺ et OH^- au milieu, il déstabilise les interactions de la protéine.

Ce changement de structure ionique produit une dénaturation. La dénaturation par le pH peut être réversible dans certains cas et dans d'autres irréversible.

La température

La dénaturation thermique se produit lorsque la température augmente. Dans les organismes qui vivent dans des conditions environnementales moyennes, les protéines commencent à se déstabiliser à des températures supérieures à 40 ° C. Clairement, les protéines des organismes thermophiles peuvent résister à ces plages de température.

L'augmentation de la température entraîne une augmentation des mouvements moléculaires qui affectent les liaisons hydrogènes et les autres liaisons non covalentes, entraînant la perte de la structure tertiaire.

Ces augmentations de température entraînent une diminution de la vitesse de réaction, si l'on parle d'enzymes.

Produits chimiques

Les substances polaires, telles que l'urée, à des concentrations élevées, affectent les liaisons hydrogène. De même, les substances non polaires peuvent avoir des conséquences similaires.

Les détergents peuvent également déstabiliser la structure protéique; Cependant, ce n'est pas un processus agressif et ils sont pour la plupart réversibles.

Agents réducteurs

Le merc-mercaptoéthanol (HOCH2CH2SH) est un agent chimique souvent utilisé en laboratoire pour dénaturer les protéines. Il est responsable de la réduction des ponts disulfure entre les résidus d'acides aminés. Il peut déstabiliser la structure tertiaire ou quaternaire de la protéine.

Un autre agent réducteur ayant des fonctions similaires est le dithiothréitol (DTT). En outre, les métaux lourds à forte concentration et le rayonnement ultraviolet contribuent à la perte de la structure native des protéines.

Conséquences

Lorsque la dénaturation se produit, la protéine perd sa fonction. Les protéines fonctionnent de manière optimale lorsqu'elles sont dans leur état d'origine.

La perte de fonction n'est pas toujours associée à un processus de dénaturation.Un petit changement dans la structure de la protéine peut entraîner une perte de fonction sans déstabiliser la structure tridimensionnelle complète.

Le processus peut ou peut ne pas être irréversible. En laboratoire, si les conditions sont inversées, la protéine peut retrouver sa configuration initiale.

Renaturer

Une des expériences les plus célèbres et concluantes sur la renaturation a été mise en évidence dans la ribonucléase A.

Lorsque les chercheurs ont ajouté des agents dénaturants tels que l'urée ou le β-mercaptoéthanol, la protéine a été dénaturée. Si ces agents étaient éliminés, la protéine retrouvait sa conformation native et pourrait remplir sa fonction avec une efficacité de 100%.

Une des conclusions les plus importantes de cette recherche était de démontrer expérimentalement que la structure tridimensionnelle de la protéine est donnée par sa structure primaire.

Dans certains cas, le processus de dénaturation est totalement irréversible. Par exemple, lorsque nous cuisinons un oeuf, nous appliquons de la chaleur aux protéines (la principale est l'albumine) qui le constitue, le blanc prend une apparence solide et blanchâtre. Intuitivement, nous pouvons conclure que, même si nous le refroidissons, il ne reviendra pas à sa forme initiale.

Dans la plupart des cas, le processus de dénaturation s'accompagne d'une perte de solubilité. Il réduit également la viscosité, la vitesse de diffusion et cristallise plus facilement.

Protéines chaperons

Les protéines chaperon ou chaperonines sont responsables de la prévention de la dénaturation d'autres protéines. Ils répriment également certaines interactions qui ne sont pas adéquates entre les protéines pour assurer un pliage correct de celles-ci.

Lorsque la température du milieu augmente, ces protéines augmentent leur concentration et agissent en empêchant la dénaturation d'autres protéines. Pour cette raison, ils sont également appelés "protéines de choc thermique" ou HSP pour son acronyme en anglais. (Protéines de choc thermique).

Les chaperonines sont analogues à une cage ou à un tonneau qui protège la protéine d'intérêt à l'intérieur.

Ces protéines qui répondent à des situations de stress cellulaire ont été signalées dans divers groupes d'organismes vivants et sont hautement conservées. Il existe différents types de chaperonines et elles sont classées selon leur poids moléculaire.

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