Lel'albumine est une protéine synthétisée par le foie qui se trouve dans la circulation sanguine, elle est donc classée comme protéine plasmatique. C'est la principale protéine de ce type chez l'homme, car elle représente plus de la moitié des protéines circulantes.

Contrairement à d'autres protéines telles que l'actine et la myosine, qui font partie des tissus solides, des protéines plasmatiques (albumine et globulines) elles sont en suspension dans le plasma, qui exercent diverses fonctions.

Index

• 1 fonctions
  • 1.1 Régulation de la pression oncotique plasmatique
  • 1.2 Maintien du pH sanguin
  • 1.3 Principaux moyens de transport
• 2 Synthèse de l'albumine
• 3 Causes de la carence en albumine
  • 3.1 Synthèse insuffisante
  • 3.2 Augmentation des pertes
• 4 Conséquences de la faible albumine
  • 4.1 Diminution de la pression oncotique
  • 4.2 Diminution de la fonction de certaines hormones
  • 4.3 Diminution de l'effet des médicaments
• 5 types d'albumine
• 6 références

Fonctions

Régulation de la pression oncotique plasmatique

L'une des fonctions les plus importantes de l'albumine consiste à réguler la pression oncotique du plasma; c'est-à-dire la pression qui attire l'eau (par effet osmotique) dans les vaisseaux sanguins afin de contrer la pression sanguine capillaire qui force l'eau vers l'extérieur.

L'équilibre entre la pression de sang capillaire (poussant fluide) et la pression oncotique générée par l'albumine (retenant l'eau à l'intérieur des vaisseaux sanguins) est permettant le volume de plasma circulant reste stable et que l'espace extravasculaire ne reçoit pas plus de liquides qu'il n'en faut.

Maintien du pH sanguin

En plus de son rôle en tant que régulateur de la pression oncotique, l'albumine agit également comme un tampon en aidant à maintenir le pH sanguin dans une gamme physiologique (7,35 à 7,45).

Principal moyen de transport

Enfin, cette protéine d'un poids moléculaire de 67 000 daltons est le principal moyen de transport utilisé par le plasma pour mobiliser des substances insolubles dans l'eau (composant principal du plasma).

Pour cela, l'albumine possède différents sites de liaison où diverses substances peuvent être temporairement "collées" pour être transportées dans la circulation sanguine sans avoir à se dissoudre dans la phase aqueuse de celle-ci.

Principales substances que transporte le plasma

- les hormones thyroïdiennes.

- Une large gamme de médicaments.

- bilirubine non conjuguée (indirecte).

- Composés lipophiles non solubles dans l'eau, tels que certains acides gras, vitamines et hormones.

Compte tenu de son importance, l'albumine dispose de différents moyens de régulation afin de maintenir des taux plasmatiques stables.

Synthèse d'albumine 

L'albumine est synthétisée dans le foie à partir des acides aminés obtenus dans les protéines de l'alimentation. La production se fait dans le réticulum endoplasmique des hépatocytes (cellules du foie), d'où il est libéré dans la circulation sanguine où il reste en circulation pendant environ 21 jours.

Pour que la synthèse de l'albumine soit efficace, deux conditions fondamentales sont requises: apport suffisant d'acides aminés et d'hépatocytes sains capables de convertir ces acides aminés en albumine.

Alors que l'alimentation peut être un peu similaire à l'albumine tels que lactalbumine (lait) ou des protéines ovalbumine (œuf) - ceux-ci ne sont pas utilisés directement par le corps; en fait, ils ne peuvent pas être absorbés dans leur forme originale en raison de leur grande taille.

Pour être utilisées par l'organisme, des protéines telles que la lactalbumine et l'ovalbumine sont digérées dans le tube digestif et réduites à ses plus petits composants: les acides aminés. Ensuite, ces acides aminés seront transportés vers le foie pour fabriquer l'albumine qui exercera des fonctions physiologiques.

Causes de la carence en albumine 

Comme pour presque tous les composés du corps, il existe deux causes principales de carence en albumine: une synthèse insuffisante et des pertes accrues.

Synthèse insuffisante

Comme déjà mentionné, que des quantités suffisantes d'albumine est synthétisée et constante est nécessaire « matières premières » (acides aminés) et une « usine opérationnelle » (hépatocytes). Lorsque l'une de ces pièces échoue, la production d'albumine diminue et ses niveaux commencent à diminuer.

La malnutrition est l’une des principales causes d’hypoalbuminémie (car elle est connue pour son faible taux d’albumine dans le sang). Si l'organisme ne dispose pas d'un apport suffisant en acides aminés pendant une période prolongée, il ne pourra pas maintenir la synthèse de l'albumine. Par conséquent, cette protéine est considérée comme un marqueur biochimique de l'état nutritionnel.

Mécanismes de compensation

Même lorsque l'apport alimentaire en acides aminés est insuffisant, des mécanismes compensatoires existent, tels que l'utilisation d'acides aminés issus de la lyse d'autres protéines disponibles.

Cependant, ces acides aminés ont leurs propres limites, donc si l'approvisionnement reste limité pendant une période prolongée, la synthèse de l'albumine diminue inexorablement.

Importance des hépatocytes

Il est nécessaire que les hépatocytes soient en bonne santé et capables de synthétiser l'albumine; sinon, les niveaux baisseront car vous ne pouvez pas synthétiser cette protéine dans une autre cellule.

Ensuite, les patients souffrant de maladies du foie, telles que la cirrhose du foie, dans lesquelles les hépatocytes qui meurent sont remplacés par des tissus fibreux et non fonctionnels, commencent à présenter une diminution progressive de la synthèse de l'albumine, dont les taux diminuent régulièrement. et soutenu.

Augmentation des pertes

Comme déjà mentionné, l'albumine a une durée de vie moyenne de 21 jours à la fin de laquelle il se dégrade en composants de base (acides aminés) et en déchets.

En général, la durée de vie moyenne de l'albumine reste inchangée, il ne faut donc pas s'attendre à une augmentation des pertes sans le fait qu'il existe des points où elle pourrait échapper à l'organisme: les glomérules rénaux.

Filtration à travers les glomérules

Le glomérule est la structure du rein où se produit la filtration des impuretés du sang. En raison de la pression artérielle, les déchets sont forcés à travers de petites ouvertures qui permettent aux éléments nocifs de quitter la circulation sanguine et de garder les protéines et les cellules sanguines à l'intérieur.

L’une des principales causes de l’absence d’écoulement de l’albumine dans des conditions normales à travers le glomérule est sa grande taille, ce qui le rend difficile à traverser les petits "pores" où la filtration a lieu.

Action de la charge négative de l'albumine

L'autre mécanisme qui "protège" l'organisme contre les pertes d'albumine au niveau rénal est sa charge négative, qui est égale à celle de la membrane basale du glomérule.

Comme ils ont la même charge électrique, la membrane basale du glomérule repousse l'albumine, l'éloignant de la zone de filtration et de l'espace vasculaire.

Lorsque cela ne se produit pas (comme dans les cas de syndrome néphrotique ou de néphropathie diabétique), l'albumine commence à traverser les pores et s'échappe avec l'urine; d'abord en petites quantités, puis en plus grande quantité à mesure que la maladie progresse.

Au début, la synthèse peut remplacer les pertes, mais lorsque celles-ci augmentent, la synthèse n'est plus en mesure de reconstituer les protéines perdues et les taux d'albumine commencent à diminuer, à moins que la cause des pertes ne soit corrigée, la quantité d'albumine en circulation continuera à tomber irrémédiablement.

Conséquences de la faible albumine

Diminution de la pression oncotique

La principale conséquence de l'hypoalbuminémie est la diminution de la pression oncotique. Cela fait que les liquides quittent plus facilement l'espace intravasculaire vers l'espace interstitiel (espace microscopique qui sépare une cellule d'une autre), s'y accumulant et générant un œdème.

En fonction de la zone où le liquide s’accumule, le patient commence à avoir un œdème des membres inférieurs (pieds enflés) et un œdème pulmonaire (liquide à l’intérieur des alvéoles pulmonaires) avec une détresse respiratoire conséquente.

Il pourrait également s'agir d'un épanchement péricardique (liquide dans le sac qui entoure le cœur), pouvant entraîner une insuffisance cardiaque et éventuellement la mort.

Déclin de la fonction de certaines hormones

En outre, les fonctions des hormones et des autres substances dépendantes de l'albumine à transporter montrent un déclin quand il n'y a pas suffisamment de protéines pour transporter toutes les hormones du site de synthèse vers la zone où elles doivent agir.

Diminution de l'effet des médicaments

Il en va de même pour les médicaments et les médicaments, qui sont altérés par l’impossibilité d’être transportés par l’albumine dans le sang.

Pour atténuer cette situation, l'albumine exogène peut être administrée par voie intraveineuse, bien que l'effet de cette mesure soit habituellement transitoire et limité.

L'idéal, dans la mesure du possible, est d'inverser la cause de l'hypoalbuminémie afin d'éviter des conséquences délétères pour le patient.

Types d'albumine

-Séroalbumine: protéine importante dans le plasma de l'être humain.

-Ovalbumine: de la superfamille des protéines des serpines, c'est l'une des protéines du blanc d'oeuf.

-Lactalbumine: protéine présente dans le lactosérum du lait. Son but est de synthétiser ou de produire du lactose.

-Conalbumine ou ovotransferrine: avec une grande affinité pour le fer, il fait partie de 13% du blanc d'oeuf.

Références 

1. Zilg, H., Schneider, H. et Seiler, F. R. (1980). Aspects moléculaires des fonctions albumines: indications pour son utilisation dans la substitution plasmatique.Développements en normalisation biologique, 48, 31-42.
2. Pardridge, W.M. et Mietus, L.J. (1979). Transport des hormones stéroïdiennes par la barrière hémato-encéphalique de la souris: rôle principal de l'hormone liée à l'albumine.La revue d'investigation clinique, 64(1), 145-154.
3. Rothschild, M.A., Oratz, M., & SCHREIBER, S. (1977). Synthèse d'albumine. DansAlbumine: structure, fonction et utilisations(pp. 227-253).
4. Kirsch, R., L. Frith, E. Black et R. Hoffenberg (1968). Régulation de la synthèse de l'albumine et du catabolisme par altération des protéines alimentaires.La nature, 217(5128), 578.
5. Candiano, G., Musante, L., Bruschi, M., Petretto, A., Santucci, L., Del Boccio, P., & Ghiggeri, G. M. (2006). Produits de fragmentation répétitifs de l'albumine et de l'α1-antitrypsine dans les maladies glomérulaires associées au syndrome néphrotique.Journal de l'American Society of Nephrology, 17(11), 3139-3148.
6. Parving, H.H., Oxenbøll, B., Svendsen, P.A., Christiansen, J.S. et Andersen, A.R. (1982). Détection précoce des patients à risque de développer une néphropathie diabétique. Une étude longitudinale de l'excrétion de l'albumine urinaire.Loi Endocrinologique, 100(4), 550-555.
7. Fliser D., Zurbrüggen I., Mutschler E., Bischoff I., Nussberger J., Franek E. et Ritz E. (1999). Coadministration d'albumine et de furosémide chez les patients atteints du syndrome néphrotique.Rein international, 55(2), 629-634.
8. McClelland, D. B. (1990). ABC de la transfusion. Solutions d'albumine humaine.BMJ: British Medical Journal, 300(6716), 35.