Structure et parties du sarcome, fonctions et histologie

Un sarcome c'est l'unité fonctionnelle fondamentale du muscle strié, c'est-à-dire du muscle squelettique et cardiaque. Le muscle squelettique est le type de muscle utilisé dans les mouvements volontaires et le muscle cardiaque est le muscle qui fait partie du cœur.

Dire que le sarcomère est l'unité fonctionnelle signifie que tous les composants nécessaires à la contraction sont contenus dans chaque sarcomère. En fait, le muscle strié est composé de millions de petits sarcomères qui raccourcissent individuellement chaque contraction musculaire.

Voilà le but principal du sarcomère. Les sarcomères sont capables d'initier des mouvements importants en se contractant à l'unisson. Sa structure unique permet à ces petites unités de coordonner les contractions des muscles.

En fait, les propriétés contractiles du muscle sont une caractéristique déterminante des animaux, car le mouvement des animaux est remarquablement lisse et complexe. La locomotion nécessite une modification de la longueur du muscle au fur et à mesure de sa flexion, ce qui nécessite une structure moléculaire permettant un raccourcissement musculaire.

Index

• 1 Structure et pièces
  • 1.1 Myofibrilles
  • 1.2 Myosine et actine
  • 1.3 Myofilaments
• 2 fonctions
  • 2.1 Participation de la myosine
  • 2.2 Union de myosine et actiba
• 3 Histologie
  • 3.1 Bande A
  • 3.2 Zone H
  • 3.3 Bande I
  • 3.4 disques Z
  • 3.5 Ligne M
• 4 références

Structure et pièces

Si le tissu musculaire squelettique est examiné de près, on observe une apparence striée appelée striation. Ces "rayures" représentent un motif de bandes alternées, claires et foncées, correspondant à différents filaments de protéines. C'est-à-dire que ces bandes sont formées par des fibres de protéines entrelacées qui constituent chaque sarcomère.

Myofibrilles

Les fibres musculaires sont composées de centaines à des milliers d'organites contractiles appelées myofibrilles; Ces myofibrilles sont disposées en parallèle pour former le tissu musculaire. Cependant, les myofibrilles elles-mêmes sont essentiellement des polymères, c'est-à-dire des unités répétitives de sarcomères.

Les myofibrilles sont des structures fibreuses et longues, composées de deux types de filaments protéiques empilés les uns sur les autres.

Myosine et actine

La myosine est une fibre épaisse à tête globulaire et l'actine est un filament plus fin qui interagit avec la myosine pendant le processus de contraction musculaire.

Une myofibrille donnée contient environ 10 000 sarcomères, chacun d'une longueur d'environ 3 micromètres. Bien que chaque sarcomère soit petit, plusieurs sarcomères d'agrégats s'étendent sur toute la longueur de la fibre musculaire.

Myofilaments

Chaque sarcomère est constitué de faisceaux épais et fins des protéines mentionnées ci-dessus, appelées myofilaments.

En élargissant une partie des myofilaments, vous pouvez identifier les molécules qui les composent. Les filaments épais sont en myosine, tandis que les filaments fins sont en actine.

L'actine et la myosine sont les protéines contractiles qui provoquent un raccourcissement musculaire lorsqu'elles interagissent les unes avec les autres. De plus, les filaments minces contiennent d'autres protéines ayant une fonction régulatrice appelée troponine et tropomyosine, qui régulent l'interaction entre les protéines contractiles.

Fonctions

La fonction principale du sarcomère est de permettre à une cellule musculaire de se contracter. Pour cela, le sarcomère doit être raccourci en réponse à une impulsion nerveuse.

Les filaments épais et fins ne se raccourcissent pas, mais glissent l'un sur l'autre, ce qui entraîne un raccourcissement du sarcomère tandis que les filaments conservent la même longueur. Ce processus est connu sous le nom de modèle de filament glissant de la contraction musculaire.

Le glissement du filament génère une tension musculaire, qui est sans aucun doute la principale contribution du sarcomère. Cette action donne aux muscles leur force physique.

Une analogie rapide à cela est la façon dont une longue échelle peut être étendue ou pliée en fonction de nos besoins, sans raccourcir physiquement ses parties métalliques.

Atteinte de myosine

Heureusement, des recherches récentes offrent une bonne idée du fonctionnement de ce glissement. La théorie du filament glissant a été modifiée pour inclure comment la myosine est capable de tirer l'actine pour raccourcir la longueur du sarcomère.

Dans cette théorie, la tête globulaire de la myosine est située près de l’actine dans une région appelée la région S1. Cette région est riche en segments avec des charnières qui peuvent se plier et faciliter ainsi la contraction.

La flexion de S1 peut être la clé pour comprendre comment la myosine peut "marcher" le long des filaments d'actine. Ceci est réalisé par des cycles de liaison du fragment de myosine S1, sa contraction et sa libération finale.

Union de myosine et actiba

Lorsque la myosine et l'actine se rejoignent, elles forment des extensions appelées "ponts croisés".Ces ponts croisés peuvent être formés et rompus avec la présence (ou l'absence) d'ATP, qui est la molécule énergétique qui permet la contraction.

Lorsque l'ATP se lie au filament d'actine, il le place dans une position qui expose son site de liaison à la myosine. Cela permet à la tête globulaire de la myosine de se fixer sur ce site pour former le pont croisé.

Cette union provoque la dissociation du groupe phosphate de l'ATP et la myosine initie ainsi sa fonction. Ensuite, la myosine entre dans un état de moindre énergie où le sarcomère peut être raccourci.

Pour rompre le pont croisé et permettre à nouveau la liaison de la myosine à l'actine lors du cycle suivant, la liaison d'une autre molécule d'ATP à la myosine est nécessaire. C'est-à-dire que la molécule d'ATP est nécessaire à la fois pour la contraction et la relaxation.

Histologie

Les coupes histologiques du muscle montrent les caractéristiques anatomiques des sarcomères. Les filaments épais, composés de myosine, sont visibles et sont représentés par la bande A du sarcomère.

Les filaments minces, composés d'actine, se lient à une protéine sur le disque Z (ou ligne Z) appelée alpha-actinine et sont présents sur toute la longueur de la bande I et dans une partie de la bande A.

La région où les filaments épais et fins se chevauchent a un aspect dense, car il y a peu d'espace entre les filaments. Cette zone où les filaments fins et épais se chevauchent est très importante pour la contraction musculaire, car c'est le lieu où commence le mouvement du filament.

Les filaments minces ne s'étendent pas complètement dans les bandes A, laissant une région centrale de la bande A qui ne contient que des filaments épais. Cette région centrale de la bande A semble légèrement plus claire que le reste de la bande A et est appelée zone H.

Le centre de la zone H a une ligne verticale appelée ligne M, où les protéines accessoires retiennent ensemble les filaments épais.

Les principales composantes de l'histologie d'un sarcomère sont résumées ci-dessous:

Bande A

Zone de filament épais, composée de protéines de myosine.

Zone H

Zone centrale de la bande A, sans protéines d'actine superposées lorsque le muscle est détendu.

Bande I

Zone de filaments minces, composée de protéines d'actine (sans myosine).

Z disques

Ce sont les frontières entre les sarcomères adjacents, formés par des protéines liant l'actine perpendiculairement au sarcomère.

Ligne m

Zone centrale formée par des protéines accessoires. Ils sont situés au centre du filament épais de la myosine, perpendiculaire au sarcomère.

Comme mentionné précédemment, le rétrécissement se produit lorsque les filaments épais glissent le long des filaments fins en succession rapide pour raccourcir les myofibrilles. Cependant, une distinction cruciale à retenir est que les myofilaments eux-mêmes ne se contractent pas; c'est l'action glissante qui leur donne le pouvoir de raccourcir ou d'allonger.

Références

1. Clarke, M. (2004). Le filament coulissant à 50. La nature, 429(6988), 145.
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3. Rhoades, R. et Bell, D. (2013). Physiologie médicale: principes de la médecine clinique (4ème éd.). Lippincott Williams & Wilkins.
4. Spudich, J. A. (2001). Le modèle de pont croisé myosin. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2(5), 387-392.
5. Thibodeau, P. (2013). Anatomie et Phisiologie (8^e). Mosby, Inc.
6. Tortora, G. et Derrickson, B. (2012). Principes d'anatomie et de physiologie (13ème éd.). John Wiley & Sons Inc.