Quel type de protéine est l'hémoglobine?



Le l'hémoglobine C'est une protéine qui appartient au groupe des hémoprotéines. Ce groupe est constitué de protéines ayant un groupe non protéique appelé hème, joint par des liaisons parties de protéines.

Les hémoprotéines sont classées comme des métalloprotéines, c'est-à-dire des molécules résultant de l'union d'une protéine avec un ion métallique.

Visualisation de la structure de l'hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine présente à des concentrations élevées dans les globules rouges car elle est responsable du transport de l'oxygène vers différentes parties du corps chez plusieurs organismes, y compris l'homme.

L'hémoglobine est une protéine dont la structure et la fonction varient légèrement d'une espèce à l'autre. Ces différences sont dues aux modifications des résidus d'acides aminés clés résultant de l'adaptation de cette protéine aux besoins spécifiques de l'espèce.

Il existe de nombreux types d'hémoglobine. Les types d'hémoglobine sont définis par de légères variations de la conformation ou de la structure de la molécule, telles que la présence ou l'absence d'oxygène, ou par la liaison d'autres composés, tels que le CO2, à la molécule d'hémoprotéine.

Quelles sont les caractéristiques de la protéine hémoglobine?

Propriétés et structure de l'hémoglobine

Le poids moléculaire de l'hémoglobine a été calculé à 64 kDa. En plus du groupe hémique, l'hémoglobine possède plusieurs résidus de groupes soufre qui lui permettent de réaliser les réactions nécessaires pour remplir sa fonction de transport.

La couleur rouge est caractéristique de cette molécule et est due à la présence de groupes ferriques.

L'hémoglobine, dans sa partie protéique, est composée de 4 sous-unités, par paires identiques, de deux chaînes appelées chaînes α et deux chaînes appelées chaînes β. Ces chaînes ont 16 régions hélicoïdales qui permettent à l'hémoglobine d'avoir une forme de tétraèdre.

L'hémoglobine possède un composant non protéique, appelé groupe hémique, qui joue un rôle très important dans le transport de l'oxygène et dans les réactions impliquant l'hémoglobine.

La principale caractéristique de ce groupe hémique est la présence de l'ion ferreux qui relie l'oxygène pour le transporter.

Importance de l'hémoglobine

L'hémoglobine est l'une des protéines les plus étudiées au cours des 100 dernières années. La principale raison de ceci est la grande importance physiologique de cette protéine responsable du transport de l'oxygène dans le sang.

Au-delà de son importance en tant que transporteur d'oxygène, l'hémoglobine est également une protéine modèle dans les études des propriétés des protéines en général.

Les aspects des protéines qui ont permis l'étude de l'hémoglobine sont principalement les propriétés physico-chimiques et le comportement de ces molécules.

Hémoglobine et myoglobine

La myoglobine est une protéine semblable à bien des égards à l'hémoglobine. Comme l'hémoglobine, la myoglobine transporte également de l'oxygène, mais seulement dans les tissus musculaires et non dans d'autres tissus ou dans le sang.

Les différences dans la séquence d'acides aminés entre l'hémoglobine et la myoglobine sont faibles.

Malgré cela, ces différences influencent la fonctionnalité des deux molécules, provoquant par exemple que la myoglobine est en général une hémoprotéine plus proche de l'oxygène que l'hémoglobine.

Références

  1. Ascenzi P. Neuroglobine: De la structure à la fonction dans la santé et la maladie. Aspects moléculaires de la médecine. 2016; 52: 1-48.
  2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hémoglobine et Myoglobine. Progrès en chimie des protéines. 1964; 19: 73-222.
  3. Ghatge M. S. et al. Structure cristalline de l'hémoglobine sickle carbonmonoxy dans la conformation à l'état R. Journal of Structural Biology. 2016; 194 (3): 446-450.
  4. Effet Okonjo K. Bohr De L'hémoglobine Humaine: Séparation Des Contributions Tertiaires Et Quaternaires Basé Sur L'équation De Wyman. Chimie biophysique. 2017; 228: 87-97.
  5. Sack J. et al. Localisation des acides aminés dans la déoxyhémoglobine humaine. Journal international de recherche sur l'hémoglobine. 1977; 2 (2): 153-169.
  6. Xu H. et al. Spectroscopie de molécules d'hémoglobine Sible par diffusion Raman amplifiée en surface. Lettres d'examen physique. 1999; 83 (21): 4357-4360.