Structure, types et fonctions des immunoglobulines

Le immunoglobulines ce sont des molécules qui fabriquent les lymphocytes B et les plasmocytes qui collaborent avec la défense de l'organisme. Ils consistent en une biomolécule de glycoprotéine appartenant au système immunitaire. Ils sont l’une des protéines les plus abondantes dans le sérum sanguin, après l’albumine.

Les immunoglobulines sont un autre nom que reçoivent les anticorps et sont considérées comme des globulines en raison de leur comportement dans l'électrophorèse du sérum sanguin qui les contient. La molécule d'immunoglobuline peut être simple ou complexe, selon que sa présentation est un monomère ou est polymérisée.

La structure commune des immunoglobulines est similaire à la lettre "Y". Il existe cinq types d'immunoglobulines qui présentent des différences morphologiques, fonctionnelles et de localisation dans l'organisme. Les différences structurelles des anticorps ne sont pas de forme mais de composition; Chaque type a un objectif spécifique.

La réponse immunologique favorisée par les immunoglobulines est très spécifique et constitue un mécanisme extrêmement complexe. Le stimulus de sa sécrétion par les cellules est activé en présence d'agents étrangers dans l'organisme, tels que les bactéries. La fonction de l'immunoglobuline sera de se lier à l'élément étranger et de l'éliminer.

Des immunoglobulines ou des anticorps peuvent être présents à la fois dans le sang et dans la surface membraneuse des organes. Ces biomolécules représentent des éléments importants du système de défense du corps humain.

Index

• 1 structure
  • 1.1 chaînes lourdes
  • 1.2 chaînes légères
  • 1.3 Segments Fc et Fab
• 2 types
  • 2.1 Immunoglobuline G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobuline M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobuline A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobuline E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobuline D (IgD)
  • 2.6 Changement de type
• 3 fonctions
  • 3.1 Fonctions générales
  • 3.2 Fonctions spécifiques
• 4 références

Structure

La structure des anticorps contient des acides aminés et des glucides, les oligosaccharides. C'est la présence prédominante d'acides aminés, leur quantité et leur distribution qui déterminent la structure de l'immunoglobuline.

Comme toutes les protéines, les immunoglobulines ont des structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires, déterminant leur aspect typique.

Compte tenu du nombre d'acides aminés qu'ils présentent, les immunoglobulines ont deux types de chaînes: les chaînes lourdes et les chaînes légères. De plus, selon la séquence d'acides aminés dans sa structure, chacune des chaînes a une région variable et une région constante.

Chaînes lourdes

Les chaînes lourdes des immunoglobulines correspondent à des unités polypeptidiques constituées de séquences de 440 acides aminés.

Chaque immunoglobuline a 2 chaînes lourdes, chacune ayant une région variable et une région constante. La région constante a 330 acides aminés et la séquence variable de 110 acides aminés.

La structure de la chaîne lourde est différente pour chaque immunoglobuline. Ils constituent un total de 5 types de chaînes lourdes qui déterminent les types d'immunoglobuline.

Les types de chaînes lourdes sont identifiés par les lettres grecques γ, μ, α, ε, δ pour les immunoglobulines IgG, IgM, IgA, IgE et IgD, respectivement.

Les régions constantes des chaînes lourdes ε et μ sont formées de quatre domaines, tandis que celles correspondant à α, γ, δ en ont trois. Ensuite, chaque région constante sera différente pour chaque type d'immunoglobuline, mais commune aux immunoglobulines du même type.

La région variable de la chaîne lourde est formée par un seul domaine d'immunoglobuline. Cette région a une séquence de 110 acides aminés et sera différente en fonction de la spécificité de l'anticorps pour un antigène.

Dans la structure des chaînes lourdes, une angulation ou une flexion - appelée charnière - peut être observée, ce qui représente la zone flexible de la chaîne.

Chaînes légères

Les chaînes légères d'immunoglobulines sont des polypeptides constitués d'environ 220 acides aminés. Il existe deux types de chaînes légères chez l'homme: le kappa (κ) et le lambda (λ), le dernier avec quatre sous-types. Les domaines constants et variables possèdent des séquences de 110 acides aminés chacune.

Un anticorps peut avoir deux chaînes légères κ (κκ) ou une paire de chaînes λ (λλ), mais il n'est pas possible d'en avoir une de chaque type en même temps.

Segments Fc et Fab

Comme chaque immunoglobuline a une forme similaire à un "Y", elle peut être divisée en deux segments. Le segment "inférieur", la base, est appelé fraction cristallisable ou Fc; tandis que les bras du "Y" forment le Fab, ou fraction qui lie l'antigène. Chacune de ces sections structurelles de l'immunoglobuline remplit une fonction différente.

Fc segment

Le segment Fc possède deux ou trois domaines constants des chaînes lourdes d'immunoglobuline.

Le Fc peut se lier aux protéines ou à un récepteur spécifique des basophiles, des éosinophiles ou des mastocytes, ce qui induit une réponse immunitaire spécifique qui éliminera l'antigène. Fc correspond à l'extrémité carboxyle de l'immunoglobuline.

Segment Fab

Le segment ou segment Fab d'un anticorps contient les domaines variables à ses extrémités, en plus des domaines constants des chaînes lourdes et légères.

Le domaine constant de la chaîne lourde se poursuit avec les domaines du segment Fc formant la charnière. Il correspond à l'extrémité amino-terminale de l'immunoglobuline.

L'importance du segment Fab est qu'il permet l'union avec des antigènes, des substances étrangères et des substances potentiellement nocives.

Les domaines variables de chaque immunoglobuline garantissent leur spécificité pour un antigène donné; cette caractéristique permet même son utilisation dans le diagnostic des maladies inflammatoires et infectieuses.

Types

Les immunoglobulines connues jusqu'à présent possèdent une chaîne lourde spécifique constante pour chacune d'elles et la différence des autres.

Il existe cinq variétés de chaînes lourdes qui déterminent cinq types d'immunoglobulines, dont les fonctions sont différentes.

Immunoglobuline G (IgG)

L'immunoglobuline G est la variété la plus nombreuse. Il a une chaîne gamma lourde et est présenté sous forme unimoléculaire ou monomère.

L'IgG est la plus abondante dans le sérum sanguin et dans l'espace tissulaire. Les changements minimaux dans la séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde déterminent sa division en sous-types: 1, 2, 3 et 4.

L'immunoglobuline G a une séquence de 330 acides aminés dans son segment Fc et un poids moléculaire de 150 000, dont 105 000 correspondent à sa chaîne lourde.

Immunoglobuline M (IgM)

L'immunoglobuline M est un pentamère dont la chaîne lourde est μ. Son poids moléculaire est élevé, environ 900 000.

La séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde est de 440 dans sa fraction Fc. Il se trouve principalement dans le sérum sanguin, représentant 10 à 12% des immunoglobulines. L'IgM n'a qu'un seul sous-type.

Immunoglobuline A (IgA)

Il correspond à la chaîne lourde de type α et représente 15% des immunoglobulines totales. Les IgA se trouvent dans le sang et les sécrétions, y compris le lait maternel, sous la forme d'un monomère ou d'un dimère. Le poids moléculaire de cette immunoglobuline est de 320 000 et elle a deux sous-types: IgA1 et IgA2.

Immunoglobuline E (IgE)

L'immunoglobuline E est constituée du type chaîne lourde ε et est très rare dans le sérum, environ 0,002%.

Les IgE ont un poids moléculaire de 200 000 et sont présentes sous forme de monomère principalement dans le sérum, le mucus nasal et la salive. Il est également fréquent de trouver cette immunoglobuline dans les basophiles et les mastocytes.

Immunoglobuline D (IgD)

La variété de chaîne lourde δ correspond à l'immunoglobuline D, qui représente 0,2% des immunoglobulines totales. L'IgD a un poids moléculaire de 180 000 et est structurée sous la forme d'un monomère.

Il est lié aux lymphocytes B, attachés à la surface de ceux-ci. Cependant, la fonction des IgD n'est pas claire.

Changement de type

Les immunoglobulines peuvent subir un changement de type structural, en raison de la nécessité de se défendre contre un antigène.

Ce changement est dû à la fonction des lymphocytes B de fabriquer des anticorps par la propriété de l'immunité adaptative. Le changement structurel se situe dans la région constante de la chaîne lourde, sans modifier la région variable.

Un changement de type ou de classe peut provoquer un passage d'IgM ou d'IgE par une IgM, ce qui se produit sous forme d'une réponse induite par l'interféron gamma ou les interleukines IL-4 et IL-5.

Fonctions

Le rôle joué par les immunoglobulines dans le système immunitaire est d'une importance vitale pour la défense de l'organisme.

Les immunoglobulines font partie du système immunitaire humoral; c'est-à-dire que ce sont des substances sécrétées par les cellules pour les protéger contre les agents pathogènes ou nocifs.

Ils fournissent un moyen de défense efficace, efficace, spécifique et systématisé, en tant que composante importante du système immunitaire. Ils ont des fonctions générales et spécifiques dans l'immunité:

Fonctions générales

Les anticorps ou immunoglobulines remplissent à la fois des fonctions indépendantes et activent les réponses effectrices et sécrétoires à médiation cellulaire.

Liaison antigène-anticorps

Les immunoglobulines ont pour fonction de se lier aux agents antigéniques de manière spécifique et sélective.

La formation du complexe antigène-anticorps est la fonction principale d'une immunoglobuline et constitue donc la réponse immunitaire capable de stopper l'action de l'antigène. Chaque anticorps peut se lier à deux antigènes ou plus en même temps.

Fonctions d'effecteur

La plupart du temps, le complexe antigène-anticorps sert à déclencher des réponses cellulaires spécifiques ou à déclencher une séquence d'événements qui déterminent l'élimination de l'antigène. Les deux réponses effectrices les plus courantes sont la liaison cellulaire et l'activation du complément.

La liaison cellulaire dépend de la présence de récepteurs spécifiques pour le segment Fc de l'immunoglobuline, une fois qu'elle a été liée à l'antigène.

Des cellules telles que les mastocytes, les éosinophiles, les basophiles, les lymphocytes et les phagocytes possèdent ces récepteurs et fournissent les mécanismes d'élimination de l'antigène.

L'activation de la cascade du complément est un mécanisme complexe qui implique le début d'une séquence. Le résultat final est la sécrétion de substances toxiques qui éliminent les antigènes.

Fonctions spécifiques

Tout d'abord, chaque type d'immunoglobuline développe une fonction de défense spécifique:

Immunoglobuline G

- L'immunoglobuline G fournit la plupart des défenses contre les agents antigéniques, notamment les bactéries et les virus.

- Les IgG activent des mécanismes tels que le complément et la phagocytose.

- La constitution d'IgG spécifiques pour un antigène est durable.

- Le seul anticorps que la mère peut transférer aux enfants pendant la grossesse est l'IgG.

Immunoglobuline M

- L'IgM est l'anticorps de la réponse rapide aux agents nocifs et infectieux, car elle fournit une action immédiate jusqu'à ce qu'elle soit remplacée par des IgG.

- Cet anticorps active les réponses cellulaires incorporées dans la membrane lymphocytaire et les réponses humorales comme complément.

- C'est la première immunoglobuline qui synthétise l'être humain.

Immunoglobuline A

- Agit comme une barrière de défense contre les agents pathogènes, se situant à la surface des muqueuses.

- Il est présent dans la muqueuse respiratoire, le système digestif, les voies urinaires et également dans les sécrétions telles que la salive, le mucus nasal et les larmes.

- Bien que l'activation du complément soit faible, elle peut être associée aux lysozymes pour éliminer les bactéries.

- La présence d'immunoglobuline D dans le lait maternel et dans le colostrum permet au nouveau-né de l'acquérir pendant l'allaitement.

Immunoglobuline E

- L'immunoglobuline E fournit un puissant mécanisme de défense contre les antigènes allergènes.

- L’interaction entre les IgE et un allergène entraînera l’apparition de substances inflammatoires responsables des symptômes d’allergies, tels que l’éternuement, la toux, l’urticaire, l’augmentation des larmes et du mucus nasal.

- L’IgE peut également être couplée à la surface des parasites au moyen de son segment Fc, produisant une réaction provoquant leur mort.

Immunoglobuline D

- La structure monomère de l’IgD est liée aux lymphocytes B qui n’ont pas interagi avec les antigènes, ils agissent donc comme des récepteurs.

- La fonction IgD n'est pas claire.

Références

1. (s.f.) Définition médicale de l'immunoglobuline. Récupéré de medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Anticorps Récupéré de en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunoglobulines. Récupéré de sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobulines et autres molécules de cellules B. Cours d'immunologie générale. Récupéré de Ugr.es
5. (s.f.) Introduction aux immunoglobulines. Récupéré de thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomie du système immunitaire. Récupéré de emedicine.medscape.com
7. Questions biochimiques (2009). Immunoglobulines: structure et fonctions. Récupéré de biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobulines - structure et fonction. Récupéré de microbiologybook.org