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Caractéristiques des holoenzymes, fonctions et exemples
Ongle holoenzyme est une enzyme formée par une partie de la protéine appelée apoenzyme associée à une molécule non protéique appelée cofacteur. Ni l'apoenzyme ni le cofacteur ne sont actifs lorsqu'ils sont séparés; c'est-à-dire que pour fonctionner, ils doivent être couplés.
Ainsi, les holoenzymes sont les enzymes combinées et, par conséquent, elles sont catalytiquement actives. Les enzymes sont un type de biomolécules dont la fonction est essentiellement d'augmenter la vitesse des réactions cellulaires. Certaines enzymes ont besoin de l'aide d'autres molécules, appelées cofacteurs.
Les cofacteurs sont complétés par les apoenzymes et forment un holoenzyme actif qui réalise la catalyse. Les enzymes qui nécessitent un cofacteur particulier sont appelées enzymes conjuguées. Ceux-ci ont deux composants principaux: le cofacteur, qui peut être un ion métallique (inorganique) ou une molécule organique; l'apoenzyme, une partie protéique.
Index
- 1 caractéristiques
- 1.1 Composé d'apoenzymes et de cofacteurs
- 1.2 Ils admettent une variété de cofacteurs
- 1.3 Union temporaire ou permanente
- 2 fonctions
- 3 exemples d'holoenzymes communes
- 3.1 ARN polymérase
- 3.2 ADN polymérase
- 3.3 Anhydrase carbonique
- 3.4 Hémoglobine
- 3.5 cytochrome oxydase
- 3.6 Pyruvate kinase
- 3.7 Pyruvate carboxylase
- 3.8 Acétyl CoA carboxylase
- 3.9 Monoamine oxydase
- 3.10 lactate déshydrogénase
- 3.11 Catalase
- 4 références
Caractéristiques
Formé par des apoenzymes et des cofacteurs
Les apoenzymes sont la partie protéique du complexe et les cofacteurs peuvent être des ions ou des molécules organiques.
Ils admettent une variété de cofacteurs
Il existe plusieurs types de cofacteurs qui aident à former les holoenzymes. Certains exemples sont les coenzymes et les vitamines communes, par exemple: vitamine B, DCP, NAD +, coenzyme A de la vitamine C
Certains cofacteurs avec des ions métalliques, par exemple: le cuivre, le fer, le zinc, le calcium et le magnésium, entre autres. Une autre classe de cofacteurs est ce qu'on appelle les groupes prothétiques.
Union temporaire ou permanente
Les cofacteurs peuvent être liés aux apoenzymes avec une intensité différente. Dans certains cas, le syndicat est faible et temporaire, alors que dans d'autres cas, le syndicat est si fort qu'il est permanent.
Dans les cas où le syndicat est temporaire, lorsque le cofacteur est retiré de la holoenzyme, elle est reconvertie en apoenzyme et cesser d'être actif.
Fonction
L'holoenzyme est une enzyme prête à exercer sa fonction catalytique; c'est-à-dire accélérer certaines réactions chimiques générées dans différents domaines.
Les fonctions peuvent varier en fonction de l'action spécifique de l'holoenzyme. Parmi les plus importants, l'ADN polymérase, dont la fonction est de s'assurer que l'ADN est copié correctement.
Exemples d'holoenzymes communes
ARN polymérase
L'ARN polymérase est une holoenzyme qui catalyse la réaction de synthèse de l'ARN. Cette holoenzyme est nécessaire pour construire des brins d'ARN à partir de brins d'ADN modèles qui fonctionnent comme des matrices pendant le processus de transcription.
Sa fonction est d'ajouter des ribonucléotides à l'extrémité 3 d'une molécule d'ARN en croissance. Chez les procaryotes, l'apoenzyme ARN polymérase nécessite un cofacteur appelé sigma 70.
ADN polymérase
L'ADN polymérase est également une holoenzyme qui catalyse la réaction de polymérisation de l'ADN. Cette enzyme joue un rôle très important pour les cellules car elle est responsable de la réplication de l'information génétique.
L'ADN polymérase a besoin d'un ion chargé positivement, généralement du magnésium, pour remplir sa fonction.
Plusieurs types d'ADN polymerase: ADN polymerase III est une holoenzyme qui a deux enzymes de noyau (Pol III), composées chacune de trois sous-unités (α, θ et Ɛ), une pince coulissante comportant deux sous-unités bêta et un complexe de fixation de la charge qui comporte plusieurs sous-unités (δ, τ, γ, ψ et χ).
Anhydrase carbonique
L'anhydrase carbonique, également appelé carbonate déshydratase, appartient à une famille de holoenzymes qui catalysent la conversion rapide de dioxyde de carbone (CO2) et de l'eau (H20) en bicarbonate (H2CO3) et des protons (H +).
L'enzyme nécessite un ion zinc (Zn + 2) comme cofacteur pour remplir sa fonction. La réaction catalysée par l'anhydrase carbonique est réversible, donc l'opération est considérée comme importante car elle aide à maintenir acide-base entre l'équilibre sang et les tissus.
L'hémoglobine
L'hémoglobine est une holoenzyme très importante pour le transport des gaz dans les tissus animaux. Cette protéine présente dans les globules rouges contient du fer (Fe + 2) et a pour fonction de transporter l'oxygène des poumons vers d'autres zones du corps.
La structure moléculaire de l'hémoglobine est un tétramère, ce qui signifie qu'elle est composée de 4 chaînes ou sous-unités polypeptidiques.
Chaque sous-unité de cette holoenzyme contient un groupe hème, et chaque groupe contient un atome de fer de l'hème qui peut se lier à des molécules d'oxygène. Le groupe hémique de l'hémoglobine est son groupe prothétique, nécessaire à sa fonction catalytique.
Cytochrome Oxydase
Cytochrome oxydase est une enzyme impliquée dans les processus de production d'énergie, qui sont effectuées dans les mitochondries de presque tous les êtres vivants.
C'est un holoenzyme complexe qui nécessite la collaboration de certains cofacteurs, des ions fer et cuivre, pour pouvoir catalyser la réaction du transfert d'électrons et la production d'ATP.
Pyruvate kinase
La pyruvate kinase est un autre holoenzyme important pour toutes les cellules, car elle participe à l'une des voies métaboliques universelles: la glycolyse.
Sa fonction est de catalyser le transfert d'un groupe phosphate d'une molécule appelée phosphoénolpyruvate à une autre molécule appelée adénosine diphosphate, pour former de l'ATP et du pyruvate.
L'apoenzyme nécessite des cations potassium (K ') et magnésium (Mg + 2) comme cofacteurs pour former l'holoenzyme fonctionnelle.
Pyruvate carboxylase
Un autre exemple important est la pyruvate carboxylase, une holoenzyme qui catalyse le transfert d'un groupe carboxyle à une molécule de pyruvate. Ainsi, le pyruvate est converti en oxaloacétate, un intermédiaire important dans le métabolisme.
Pour être fonctionnellement active, l'apoenzyme de la pyruvate carboxylase nécessite un cofacteur appelé biotine.
Acétyl CoA carboxylase
L'acétyl-CoA carboxylase est un holoenzyme dont le co-facteur, comme son nom l'indique, est la coenzyme A.
Lorsque l'apoenzyme et le coenzyme A sont couplés, l'holoenzyme est catalytiquement active pour remplir sa fonction: transférer un groupe carboxyle à l'acétyl-CoA pour le convertir en malonyl-coenzyme A (malonyl-CoA).
L'acétyl-CoA remplit des fonctions importantes dans les cellules animales et végétales.
Monoamine oxydase
C'est un holoenzyme important dans le système nerveux humain, sa fonction est de favoriser la dégradation de certains neurotransmetteurs.
Pour que la monoamine oxydase soit catalytiquement active, elle doit être liée de manière covalente à son cofacteur, le flavine adénine dinucléotide (FAD).
Lactate déshydrogénase
La lactate déshydrogénase est un holoenzyme important pour tous les êtres vivants, en particulier dans les tissus qui consomment beaucoup d'énergie, comme le cœur, le cerveau, le foie, les muscles squelettiques, les poumons, etc.
Cette enzyme nécessite la présence de son cofacteur, le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD), afin de catalyser la réaction de conversion du pyruvate en lactate.
Catalase
La catalase est un holoenzyme important dans la prévention de la toxicité cellulaire. Sa fonction est de décomposer le peroxyde d'hydrogène, produit du métabolisme cellulaire, en oxygène et en eau.
L'apoenzyme catalase nécessite l'activation de deux cofacteurs: un ion manganèse et un groupe prothétique HEMO, similaire à celui de l'hémoglobine.
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